Bakterielles Enzym speichert Wasserstoff und Kohlenstoff

Acetogene Bakterien wandeln Kohlendioxid mit Wasserstoff zu Ameisensäure um, die anaerob zu den Endprodukten Acetat und Ethanol umgewandelt wird. An der Umwandlung des CO2 ist ein spezielles Enzym beteiligt, dessen räumliche Struktur nun von einem Forscherteam der Goethe-Universität Frankfurt zusammen mit Wissenschaftlern aus Marburg und Basel aufgeklärt wurde, und damit die Besonderheiten der sehr wirkungsvollen Arbeitsweise besser nachvollzogen werden können. Die Mikrobiologen zeigen damit neue Wege für eine grüne Energiegewinnung sowie eine Möglichkeit der CO2-Senkung auf. Ihre Ergebnisse stellte das Forscherteam im Fachmagazin Nature vor.

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Bereits einige Jahre zuvor entdeckten die Forscher um Prof. Volker Müller von der Goethe-Universität Frankfurt im wärmeliebenden Bakterium Thermoanaerobacter kivui ein Enzym, welches die Umwandlung von gasförmigem Wasserstoff (H2) und Kohlendioxid (CO2) zu Ameisensäure (Formiat) katalysiert. Bei der Reaktion überträgt die wasserstoffabhängige CO2-Reduktase HDCR auf direktem Wege Elektronen vom Wasserstoff auf das Kohlendioxid. Da die Reaktion reversibel ist, kann das Reaktionsprodukt als „flüssiger Wasserstoffspeicher“ dienen. Verantwortlich für die sehr gute Übertragungsleistung ist die spezielle Struktur des Enzyms.

Nun stellten die Forscher fest, dass das Herzstück der enzymatischen Aktivität lange fadenförmige Filamente sind. „Wie wichtig diese Struktur war, konnten wir daran erkennen, dass die Fadenbildung die Enzymaktivität stark stimuliert“, sagt Professor Müller. Mit Hilfe kryo-elektronenmikroskopischer Analysen gelang es dem Frankfurter Forscherteam zusammen mit der Gruppe von Dr. Jan Schuller, Philipps-Universität Marburg und LOEWE Zentrum für Synthetische Mikrobiologie die molekulare Struktur des Enzyms weiter zu entschlüsseln. Die detailliertere Aufnahme des Enzyms gab die Raumstruktur unter Laborbedingungen (in vitro) zu erkennen. Tausende elektronenleitende Eisen- und Schwefelatome entlang der fadenförmigen Struktur ermöglichen die schnelle Elektronenübertragung.

Der Basler Zellstrukturbiologe Prof. Ben Engel und sein Team konnten durch weitere Untersuchungen mithilfe der Kryo-Elektronentomografie bestätigen, dass sich die Enzym-Monomere auch in den Bakterienzellen (in vivo) zu fadenförmigen Strukturen zusammenlagerten. „Hunderte dieser Filamente sind umeinandergewunden und bilden übergeordnete ringförmige Strukturen“, erklärt Engel.

Volker Müller führt aus, wieso die HDC-Reduktase den Wasserstoff so effizient umwandeln kann: „Die Wasserstoffkonzentrationen im Ökosystem dieser Bakterien sind gering, und darüber hinaus können die CO2– und H2-Konzentrationen wechseln. Die Bildung und auch die Bündelung der Filamente schaffen nicht nur eine deutliche Erhöhung der Konzentration dieser Enzyme in der Zelle. Die Tausenden von elektronen-leitenden Eisenatomen in diesem ‚Nanodraht‘ können auch die Elektronen aus der Wasserstoffoxidation zwischenspeichern, wenn gerade mal eine Wasserstoffblase an den Bakterien vorbeizieht.“

Einige Fragen zur Arbeitsweise des Enzyms sind zwar noch offen, doch könnten die Erkenntnisse über die in Jahrmillionen der Evolution optimierte strukturelle Architektur des Enzymfadens dafür genutzt werden, um auf ähnliche Weise der Atmosphäre CO2 zu entziehen und Wasserstoff zur Energiegewinnung zu speichern.

Milliarden-Spin-off von Numab geht an Johnson&Johnson

Die Schweizer Numab AG verkauft ihren Phase-I bispezifischen Antikörper NM26 über ein Spin-off (Yellow Jersey Therapeutics) zu 100% und für 1,25 Mrd. US-Dollar an Johnson & Johnson. Der mit dem japanischen Kooperationspartner Kaken Pharma entwickelte Antikörper gegen IL4Ra und IL31 wird in der atopischen Dermatitis erprobt. Auch Anteilseigner HBM Ventures profitiert.

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